Синтез и физико-химические характеристики комплексных соединений палладия(II) с аминоуксусной кислотой

1.1. Аминокислоты. 
1.1.2. Типы координации аминокислот
1.2 ИК спектры аминокислот и их комплексных соединений 
1.2.1. ИК спектры аминокислот 
1.2.2. ИК спектры аминокислотных комплексов 
1.3. Глицин. Строение, физико химические и биологические свойства 
1.4. Комплексные соединения Рс1Н с аминокислотами 
1.5. Комплексообразовапие Рс1Н с аминокислотами в растворах 
1.6. Биологические аспекты соединений платины и палладия сбиолигандами ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
Глава 2. ИСХОДНЫЕ ВЕЩЕСТВА И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Реагенты и элементный анализ 
2.2. Методы исследования комплексных соединений 
Глава 3. МЕТОДЫ СИНТЕЗА КОМПЛЕКСНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
Рс1Н С ГЛИЦИНОМ 
3.1.Диглицинаты палладия бисхелаты 
3.2.Хлорсодержащие комплексы палладияП с глицином 
3.3. Соединения МРсЮ1СхпН МЧЗа, Са, К ХЧ2 
3.4. Комплексы трансДРсЫНзДОЬ модификации I и II 
3.5. Соединения МРсЮпН 
Глава 4. СТРОЕНИЕ, ФИЗИКОХИМИЧЕСКИЕ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА СОЕДИНЕНИЙ Рс1Н С ГЛИЦИНОМ 
4.1. Диглицинаты палладияН 
4.1.1. Кристаллическая структура ацисРсЮ2ЗН 
4.1.2. Кристаллическая структура РтрансРсЮ1 
4.2. Поведение диглидинатов палладия в кислых средах 
4.2.1. ТрансРс1НС1 
4.2.2. ТрансР3С1Н2С модификации I и II 
4.2.3. НШЭДРаСЦ 
4.3. Соединения МРсЮ1Сх пН МВа, Са, К х, п 
4.3.1. Кристаллическая структура ВаРсЮ1СН 
4.3.2. Соединение ВаРаЫН3СН 
4.3.3. Кристаллическая структура КРсЮ1СН 
4.4. ТрансР1ЫНз.2 модификации I и II 
4.5. Тетраглициновые комплексы МРсЮЦпН МВа, Са 
4.6. Взаимные превращения комплексов Рс с глицином 
4.7. Биологическая активность 
ВЫВОДЫ 
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК 
ПРИЛОЖЕНИЕ I 
ПРИЛОЖЕНИЕ 2 
ВВЕДЕНИЕ


В области 9 все аминокислоты являются либо донорами протонов, т. В сильно кислой области существуют преимущественно катионыЛТН3СКСООН, в сильно щелочных растворах анионы МН2СНСОО, в нейтральной среде глицин в виде цвиттерионов ЫНзСНКСОО. Протолитическое равновесие, определяющее соотношение различных форм аминокислот в водном растворе при определенных значениях , существенно зависит от строения радикала, главным образом, от наличия в нем функциональных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров. В нейтральных аминокислотах группа ЫН3 менее кислая, чем карбоксильная. Поэтому в интервале рН аминокислоты существуют в форме цвиттерионов НзСНСОО имеющих значения изоэлектрической точки р1 несколько ниже 7 5,,3, вследствие большой способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием отрицательного индуктивного эффекта 1эффекта Т4Н3 группы табл. Таблица 1. Изза наличия конкурирующих кислотноосновных равновесий с участием лигандов значения растворов во многом определяют типы координации лиганда и природу его донорных атомов. В большинстве случаев алифатические ам иноки слоты, такие как глицин, аланин, вапин, лейцин, пролин и др. Близость значений констант устойчивости их комплексов указывает на то, что они образуют устойчивые хелаты 4. Из анализа констант диссоциации функциональных групп следует, чем ниже рКа, тем больше способность доиорного атома к образованию связи металллиганд 4. Ка СООН 2,5 рКа 1пГН2 6,5 рКа ИНз 9,5. Следовательно, связывание иона металла кислотной группой СООН рКа2, должно быть больше, чем группой Ь, так как е рКа 9, в случае глицина. Однако в глициновых комплексах платиновых металлов наблюдается обратное более прочное связывание металла происходит с Н2грунпой. Поэтому, использовать только один этот критерий нельзя, так как порядок значений рКа может быть иным, чем порядок изменения энтальпии при комплексообразовании, которая является мерой относительной термодинамической устойчивости связей металллиганд и протонлиганд. Кроме того, связи с низкой энтальпией образования могут стабилизироваться благоприятными энтропийными факторами. Из табл. Ка для КН2групиы довольно высокие 9,6,1, но, несмотря на это, как правило, место связывания металла с
аминокислотой концевые аминогруппы. Координации способствуют вопервых, сильный электронодонорный основный характер атомов азота аминогруппы, вовторых, относительно сильное влияние поля лигандов аминого атома азота в комплексных соединениях переходных металлов. Единственное геометрическое требование состоит в том, чтобы угол МННгСа был почти тетраэдрическим 9 Г в ааминокислотах 4. Хелатообразованис по концевым аминогруппам найдено во всех кристаллических структурах комплексов, в которых аминокислоты выступают как бидентатные лиганды. Наиболее значительный отрицательный вклад в энтальпию хелатообразовапия даст связь металл азот аминофуппы. Изменение энтальпии при связывании металла с карбоксильным атомом кислорода фактически не благоприятствует реакции, и хелатообразованис всецело обусловлено увеличением энтропии в результате освобождения акволигандов и взаимной нейтрализацией зарядов металла и карбоксильной группы 5. При одновременном связывании атома азота аминогруппы и кислорода карбоксильной группы с ионом металла, имеющим подходящую координационную геометрию плоский квадрат, тетраэдр, октаэдр, происходит замыкание 5 или 6 членного кольца т. Кроме того, в нейтральной среде, где аминокислоты находятся в форме цвиттериона КП3СНКСОО, отрицательно заряженная карбоксильная группа является единственной, которая может непосредственно связываться с металлом. В этих условиях наиболее вероятно образование связи металл карбоксил для тех ионов металлов, на которые не влияет энергия стабилизации кристаллического поля ЭСКП. Ионы металлов, которые образуют прочные ковалентные связи с сильными донорами электронов, а также те, которые имеют большие значения ЭСКП в присутствии лигандов сильного поля, могут успешно конкурировать с протонами за неподеленную пару электронов атома азота концевой аминогруппы 4.