Амперометрические пероксидазные сенсоры на основе графитовых электродов для оценки загрязнения окружающей среды

  • автор:
  • специальность ВАК РФ: 03.00.16
  • научная степень: Кандидатская
  • год, место защиты: 2003, Казань
  • количество страниц: 149 с. : ил.
  • бесплатно скачать автореферат
  • стоимость: 240,00 руб.
  • нашли дешевле: сделаем скидку
  • формат: PDF + TXT (текстовый слой)
pdftxt

действует скидка от количества
2 диссертации по 223 руб.
3, 4 диссертации по 216 руб.
5, 6 диссертаций по 204 руб.
7 и более диссертаций по 192 руб.
Титульный лист Амперометрические пероксидазные сенсоры на основе графитовых электродов для оценки загрязнения окружающей среды
Оглавление Амперометрические пероксидазные сенсоры на основе графитовых электродов для оценки загрязнения окружающей среды
Содержание Амперометрические пероксидазные сенсоры на основе графитовых электродов для оценки загрязнения окружающей среды
Вы всегда можете написать нам и мы предоставим оригиналы страниц диссертации для ознакомления
СОДЕРЖАНИЕ
1. ВВЕДЕНИЕ
2. ПРИМЕНЕНИЕ ПЕРОКСИДАЗЫ В ОПРЕДЕЛЕНИИ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ СОЕДИНЕНИЙ СУБСТРАТОВ И ЭФФЕКТОРОВ Литературный обзор.
2. . Общая характеристика пероксидазы.
2.2. Создание и особенности функционирования пероксидазных сенсоров .
2.2.1. Иммобилизация пероксидазы.
2.2.2. Установление электрохимического контакта между электродом и пероксидазой. Определение пероксида водорода.
2.3. Применение пероксидазного сенсора для определения органических и неорганических токсикантов
2.3.1. Определение легко окисляющихся органических соединений
2.3.2. Определение ингибиторов пероксидазы.
3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
3.1. Реактивы и расходные материазы.
3.2. Приборы и оборудование.
3.2.1. Изготовление пероксидазного сенсора и измерение его сигнапа
3.2.2. Фотометрическое измерение холннэстеразной активности.
3.2.3. Отбор и анализ проб промышленных сточных вод.
4. ОПЕРАЦИОННЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ПЕРОКСИДАЗНОГО
СЕНСОРА
4.1. Выбор условии измерения пероксидазной активности
4.2. Оценка сигнала в отношении модельных токсикантов субстратов и ингибиторов пероксидазы.
5. ОЦЕНКА ПЕРОКСИДАЗНОЙ АКТИВНОСТИ СТОЧНЫХ ВОД.
5.1. Общая оценка тестирования сточных вод с помощью биосенсоров.
5.2. Характеристика основных гидрохимических и биохимических показателей сточных вод.
5.3. Построение прогнозных моделей
5.4. Связь показателей биосенсоров с характеристиками токсичности сточных вод
6. ПЕРОКСИДАЗНАЯ И ХОЛИНЭСТЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ ПРОИЗВОДНЫХ ИИРИДОКСИНА
6.1. Влияние производных пиридоксина на пероксидазпое окисление гидрохинона
6.2. Антихолипэстеразная активность алпшопроизводиых циклических ацсталей
и кеталей пиридоксина.
7. ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ БИБЛИОГРАФИЧЕСКИХ ИСТОЧНИКОВ.
ПРИЛОЖЕНИЕ
1.ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


III Научной конференции молодых ученых, аспирантов и студентов научнообразовательного центра КГУ Материалы и технологии XXI века Казань, г. Основные результаты изложены в 1 статье и 6 тезисах докладов. Структура и объем диссертации. Диссертационная работа изложена на 1 странице машинописного текста, включает рисунок и таблиц. Диссертация выполнена на кафедре прикладной экологии Казанского государственного университета при поддержке РФФИ грант 5 Разработка электрохимических биосенсоров на основе планарных модифицированных электродов для диагностики загрязнения окружающей среды, совместной программы Минобразования РФ и СИОТ Научнообразовательный центр при Казанском государственном университете Материалы и технологии XXI века КЕС7, Академии наук Татарстана грант 9. Ф Информационноаналитическая система оценки токсичности промышленных сточных вод на основе биосенсоров. Часть экспериментальных результатов и выводы на их основе использованы в учебном процессе в Казанском государственного университете при чтении общего курса Экологических мониторинг. Псроксидаза двухкомпонентный фермент, состоящий из неокрашенного гликопротенна н соединенного с ним коричневокрасного ферри порфири на. Эго глобулярный белок диаметром А массой кДа, который содержит около испиральнмх участков в составе белковой молекулы. ЗОструктура псроксидазы из корней хрена, смоделированная на основе данных рентгеноструктурного анализа, представлена на рис. Для наглядности с поверхности фермента удалены сахаридиые остатки, формирующие своеобразный панцирь, защищающим фермент от изменения третичной структуры под действием химических реагентов и температуры. Рисунок 1. ЗОмодель пероксидазы из корней хрена 4. Псроксидаза из хрена содержит тринадцать аспнрализованных участков. Они формируют два домена дистальный и проксимальный, между которыми нековалентно связывается простстическая группа гем. Порфириновое кольцо тема феррипротопорфирин является высокоароматичным и гидрофобным соединением. Гидрофобное взаимодействие порфнринового макроцикла с белком формируег третичную структуру нативной псроксидазы. Ион железа III в геме образует четыре координационные связи с атомами азота порфирина и одну связь с азотом гистидинового остатка белковой части фермента. Активный центр псроксидаз растительного происхождения имеет общее строение, представленное на рис. Рисунок 2. Пероксидазы высших растений . Они присоединены преимущественно к аспарагиновым остаткам белковой последовательности. Благодаря наличию полисахаридного панциря перокендаза отличается высокой устойчивостью к действию температур. В частности, ранее качество пастеризации молока проверяли но остаточной пероксидазной активности. Предполагалось, что при термической денатурации данного фермента другие биологически активные компоненты, в том числе и микроорганизмы, обязательно инактивируются. На Международном биохимическом съезде в г. Основная функция перокендазы катализировать окисление химических соединений за счет кислорода пероксида водорода с образованием промежуточных комплексов, обладающих различными спектральными характеристиками. К настоящему времени обнаружено четыре типа комплексов соединений. Соединение I образуется сразу после добавления пероксида водорода и быстро превращается в соединение И комплексы III и IV обнаруживаются при избытке акцептора электродов. Они не обладают каталитической активностью, их образование ведет к торможению реакции окисления субстрата. Общая схема каталитического процесса в присутствии пероксидазы была предложена Р. Чансаном цит. Здесь Е нативный фермент, Е1 и Ег промежуточные соединения I и II, и Бг пероксид водорода и донор электронов, соответственно, к константы скорости отдельных стадий реакции, Р конечный продукт окисления субстрата Бг . Окисление пероксидазы сопровождается обратимым переносом электрона с атома трехвалентного железа рис. З с образованием феноксильных радикалов при окислении ароматических субстратов. Рисунок 3.
Вы всегда можете написать нам и мы предоставим оригиналы страниц диссертации для ознакомления

Рекомендуемые диссертации данного раздела