Комплексные соединения никеля (II), палладия (II) с аминокислотами и АТФ

1.1. Аланин. 
1.2. Серии. 
1.3. Аспарагиновая кислота. 
1.4. Глутаминовая кислота. 
1.5. Аденозин5трифосфорная кислота АТФ. Глава 2. Комплексные соединения никеля II и некоторых 3элементов с аланином, серином, аспарагиновой, глутаминовой кислотами и АТФ.
2.1. Комплексные соединения мегаллов с аланином и серином. 
2.2. Комплексные соединения металлов с аспарагиновой и 
глутаминовой кислотами.
2.3. Комплексные соединения никеля II и некоторых 1олементов с АТФ. Г
Глава 3. Разнолигандные комплексы металлов с аминокислотами и нуклеотидами.
3.1. Разнолигандные комплексы никеля II и некоторых 3 
элементов с аланином, серином и другими лигандами.
3.2. Разнолигандные комплексы никеля II и некоторых 3 
элементов с аспарагиновой, глутаминовой кислотами и другими лигандами.
3.3. Разнолигандные комплексы никеля II и некоторых с1 
элементов с аминокислотами и нуклеотидами.
Глава 4. Комплексные соединения палладия II с аминокислотами и АТФ. 
4.1. Комплексные соединения палладия II с аминокислотами. 
4.2. Разнолигандные комплексные соединения палладия И с 
аминокислотами и нуклеотидами.
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 
1 .Исходные вещества. 
2. Методы исследования. 
2.1. Потенциометрическое титрование. 
2.2. Элементный анализ. 
2.3. Кристаллооптический анализ. 
2.4. Рентгенофазовый анализ. 
2.5. Термогравиметрический анализ. 
2.6. Инфракрасная спектроскопия. 
2.7. ЯМР. 
3. Изучение комплексообразования никеля II и палладия II с аланином, серином, глутаминовой, аспарагиновой кислотами и АТФ в водном растворе.
3.1.Определение констант ионизации аланина, серина, 
аспарагиновой, глутаминовой кислот и АТФ.
3.2. Комплексообразование никеля II и палладия II с аланином, серином, аспарагиновой, глутаминовой кислотами и АТФ.
3.2.1. Комнлексообразование ионов никеля II с аланином. 
3.2.2. Комплсксообразование ионов никеля II с серином. 
3.2.3. Комплексообразование ионов никеля II с аспарагиновой кислотой.
3.2.4. Комплексообразование ионов никеля II с глутаминовой 
кислотой.
3.2.5. Комнлексообразование ионов никеля II с АТФ. 
3.2.6. Комплексообразование ионов палладия II с аланином. 
3.2.7. Комплексообразование ионов палладия II с серином. 
3.2.8.Комплексообразование ионов палладия II с аспарагиновой 
кислотой.
3.2.9.Комплексообразованис ионов палладия И с глутаминовой кислотой.
3.2 Комнлексообразование ионов палладия II с АТФ. 
3.3. Разнолигандные комплексные соединения никеля И и палладия II с аланином, серином, аспарагиновой, глутаминовой кислотами и АТФ.
3.3.1. Разнолигандные комплексные соединения никеля II с аланином, серином, аспарагиновой, глутаминовой кислотами и АТФ.
3.3.2. Разнолигандные комплексные соединения палладия II с аланином, серином, аспарагиновой, глутаминовой кислотами и АТФ.
4. Синтез комплексных соединений никеля II и палладия II с аминокислотами и АТФ.
4.1. Синтез комплексных соединений никеля II с аминокислотами. 
4.2.Синтез комплексных соединений палладия II с аминокислотами. 
4.3. Синтез комплексных соединений никеля II и палладия II с 
4.4. Синтез разнолигандных комплексов никеля И и палладия И. 
5. Изучение свойств и строения синтезированных соединений. 
5.1. Кристаллооптический анализ. 
5.2. Рентгенофазовый анализ. 
5.3. Термогравиметрический анализ. 
5.3.1. Комплексные соединения никеля II с аминокислотами. 
5.3.2. Комплексные соединения палладия II с аминокислотами. 
5.3.3. Комплексные соединения никеля И и палладия II с АТФ. 
5.3.4. Разнолигандные комплексные соединения никеля II и 
палладия II.
5.5. ИКспектры поглощения комплексных соединений. 
5.5.1. ИКспектры поглощения комплексных соединений с аланином. 
5.5.2. ИКспектры поглощения комплексных соединений 
с серином.
5.5.3. ИКспектры поглощения комплексных соединений 
с аспарагиновой кислотой.
5.5.4. ИКспектры поглощения комплексных соединений 
с глутаминовой кислотой.
5.5.5. ИКспектры поглощения комплексных соединений с АТФ.
5.5.6. ИКспектры поглощения разнолигандных комплексных соединений никеля И и палладия II с АТФ и ам инокислотам и.
5.5.6.1. ИКспектры поглощения комплексных соединений никеля
II с АТФ и аминокислотами.
5.5.6.2. ИКспектры поглощения комплексных соединений палладия II с АТФ и аминокислотами.
5.6. Спектры ЯМР.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИЛОЖЕНИЕ
Условные обозначения
НАа аминокислоты
С1у . глицин
А1а аланин
РИсА1а фенилаланин
Уа1 валин
СуБ цистеин
Бег серии
Аэр Н2Ь аспарагиновая кислота
аи н2ь глутаминовая кислота
НЫ гистидин
Ме1 метионин
ТЫ . . треонин
Ка Н2Ц акетоглутаровая
Ы1а Н3Ь . нитрилотриуксусная кислота 
ЕбШ ИД. этилендиаминтезрауксусная кислота ЭДТА
АМФ аденозин 5 монофосфорная кислота
АДФ аденозин 5 дифосфорная кислота
АТФ аденозин 5 чрифосфорная кислота
ТфЬ триптофан
еп этилендиамин
ВВЕДЕНИЕ


Соли щелочных металлов также растворимы в воде. В водных растворах ЛТФ не устойчива. При О С кислота стабильна в воде всего несколько часов. При кипячении в течение минут в кислой среде полностью расщепляется до АМФ и фосфорной кислоты Н3РО4. В разбавленных растворах щелочей ЛТФ гидролизуется до АМФ и пирофосфорной КИСЛОТЫ Н4Р2О7. Химические свойства ЛТФ определяются также функциональными группами остатка аденозина. Так, для кислоты характерно дезаминирование под действием Н1М, приводящее к ИНОЗИ1ЮВЫМ производным. АТФ ацилируется по МН2 и ОНгрупнам. При галогенировании обычно бромирование замещается атом Н в положении 8. Алкилируется АТФ в положение 6 и по аминогруппе. В литературе имеются весьма противоречивые сведения о константах ионизации АТФ. Приводятся данные но рКа 4,1 6,0г7,0 4,, 6, 3,, 6,, , . В работе рассчитаны константы ионизации АТФ табл. Таблица 5. Константы ионизации АТФ. АТФ впервые была выделена из мышц в г. А.Тоддом г. АМФ и АДФ с помощью дибснзилхлорфосфата. Выделяют АТФ из скелетных мышц или дрожжей. Для количественного определения АТФ в живых организмах используют различные виды хроматографии, ЯМ Рспектроскопию и ферментативные реакции. В растительных и животных организмах АТФ присутствует в связанном состоянии и в виде комплексов с ионами и Са2. Скелетные мышцы млекопитающих содержат до 4 г кислоты на 1 кг мышечной массы. У человека скорость обмена АТФ составляет около г в сутки 6. Такая скорость обмена объясняется тем, что этот нуклеотид занимает центральное место в энергетическом обмене живого организма. Именно АТФ служит аккумулятором энергии, освобождающейся при расщеплении сложных органических соединений клетки и основным поставщиком энергии для синтетических процессов. Живая клетка нуждается в АТФ непрерывно, поскольку разнообразные процессы, связанные с использованием АТФ, в клетках никогда не прекращаются. Например, для обновления белков расходуется около всей энергии основного обмена т. При переходе к мышечной активности потребность в АТФ многократно увеличивается. Запасов АТФ в клетке практически не создастся. Например, в сердечной мышце АТФ истощается за несколько секунд, если блокирован его синтез. Следовательно, клетка непрерывно должна получать пищевые вещества доноры водорода и кислород для поддержания синтеза АТФ . АТФ, а затем АТФ служит непосредственным источником энергии для совершения разного рода работы в биохимических и физиологических процессах. Сокращение мышц, биосинтез белков и нуклеиновых кислот, многие другие процессы, идущие с увеличением свободной энергии, сопряжены с гидролизом АТФ. Часть из них проходит с отщеплением от АТФ Н3РО4, другая Н4Р2О7. В живой клетке АО0 гидролиза АТФ составляет кДжмоль. Сравнительно высокая величина Дв0 гидролиза АТФ указывает на уникальную роль ес в метаболизме. В настоящее время АТФ и соединения на ее основе применяются в качестве лекарственных препаратов в медицине, сельском хозяйстве и пищевой промышленности. Например, авторы указывают, что АТФ можег применяться для быстрого определения стерильности молока и молочных продуктов после ультравысокотемпературной обработки. Глава 2. КОМПЛЕКСНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ НИКЕЛЯ И И НЕКОТОРЫХ ЭЛЕМЕНТОВ С АМИНОКИСЛОТАМИ И АТФ. Комплексные соединения металлов с аланином и сернном. В литературе имеются сведения о взаимодействии различных металлов с аланином и серином. Так, твердые производные СиН и РКП с аланином были выделены Стрекксром в г. В водной среде также изучено комилексообразование большого числа металлов. Сарма К. Г. изучал взаимодействие нитратов и хлоридов Со и 2 с аланином, глицином и валином. Устойчивость комплексов 2 превышает устойчивость комплексов Со2, в ряду лигандов устойчивость изменяется в последовательности глициналанинвалин. Изменение свободной энергии лигандного обмена соответствует последовательности глицин аланин валин, из которой следует, что глицин легко замещает молекулы воды в координационной сфере металлов, в то время как валин, имеющий объемную молекулу, замещает молекулы воды с большим трудом.